Struttura e funzioni degli anticorpi

Gli anticorpi sono formati da 2 catene leggere e da 2 catene pesanti (catene proteiche) che si associano fra loro. Le catene leggere sono più corte delle pesanti. Le catene leggere e pesanti sono costituite da più domini e il numero di questi domini può variare tra le varie tipologie di immunoglobuline. Ciò che può variare è il numero di domini delle catene pesanti.

Le catene leggere e le catene pesanti stanno insieme grazie a dei legami intercatena. Le due catene pesanti son invece legate tramite un ponte disolfuro.

Solo alcuni domini entrano in contatto con l’antigene, mentre quelli che non entrano a contatto con l’antigene sono fissi e sono detti domini costanti.

Nell’ambito delle catene leggere solo un dominio è variabile e viene detto VL. Anche nell’ambito delle catene pesanti c’è un solo dominio variabile che è detto VH. Le regioni variabili dell’anticorpo, che entrano a contatto con l’antigene, sono dette Fab. Le regioni costanti sono dette Fc (dette cristallizzabili perché in presenza di enzimi come pepsina e paparina si stacca dalla porzione Fab e cristallizza in vitro).

5 classi di immunoglobuline

Il dominio costante della catena pesante di una data immunoglobulina definisce la sua classe di appartenenza e può avere una delle cinque sequenze amminoacidiche:

  • γ IgG
  • μ IgM: sono pentameriche grazie ad un dominio di giunzione che unisce 5 immunoglobuline. Sono quelle di prima risposta.
  • ε IgE
  • δ IgD
  • α IgA: sono dimeriche grazie ad un dominio di giunzione che congiunge le regioni costati.



Funzione degli anticorpi

Le IgG sono coinvolte nella risposta umorale e rappresentano il 70% delle Ig sieriche. Hanno diverse funzioni:

  • Opsonizzazione: quando un anticorpo prende contatto con l’antigene presente su un batterio si dice che il batterio è opsonizzato, cioè risulta più appetibile per il macrofago.
  • Neutralizzazione di microbi e tossine.
  • Attivazione del complemento.
  • Attraversamento della placenta.

Le IgM sono le prime a comparire nel sangue in risposta ad antigeni. Le loro caratteristiche sono:

  • Potere agglutinante a causa di molteplici siti disponibili.
  • Attivazione del complemento, importante per la lisi del batterio.
  • Non attraversano la placenta.

Le IgA sono immunoglobuline dimeriche sintetizzate dai linfociti B dei tessuti linfoidi associati alle mucose. Per questo motivo alcuni patogeni che colonizzano le mucose come fattore di virulenza producono le IgA proteasi che lisano le IgA secretorie.
Sono presenti nelle secrezioni, nel latte, nella saliva e nelle lacrime. Hanno alcune caratteristiche peculiari:

  • Impediscono l’adesione di microrganismi.
  • Scarsa attività opsonizzante.
  • Attivazione del complemento per via alternativa.



Le IgE sono presenti in piccolissime quantità nel siero e sono attive nella ipersensibilità immediata (allergie). Quando le IgE entrano in contatto con gli allergeni si liberano vescicole dai basofili (degranulazione dei basofili).

Le IgD sono presenti a basse concentrazioni e hanno un ruolo ancora non perfettamente chiaro. Essendo abbondanti sulle cellule B della memoria hanno sicuramente un ruolo nella risposta anticorpale secondaria.

Libro di testo

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Autore dell'articolo: Admin

Laureato con 110 e lode alla triennale in Scienze Biologiche e, da Ottobre, sarò studente di Nutrizione Umana nella laurea magistrale in Biologia. In questo sito voglio mettere a disposizione, gratuitamente, tutti gli appunti che mi hanno aiutato a sostenere tutti gli esami della triennale. Potete acquistare, direttamente dal sito, i libri di testo e non solo. Una cortesia: disattivate AdBlock, le pubblicità mi aiutano a finanziare questo progetto..a voi non costa nulla!

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