Differenze tra N-glicosilazione ed O-glicosilazione

Per glicosilazione si intende l’aggiunta di catene glucidiche alla struttura delle proteine, che diventano glicoproteine. I processi di glicosilazione avvengono per diversi motivi:

  • Per consentire alla proteina di ripiegarsi correttamente.
  • Per proteggere la proteina dall’attacco delle proteasi.
  • Per permettere alla proteina di svolgere funzioni specifiche.
  • Per la sintesi di proteine con funzione di protezione (es. glicocalice).
  • Per la sintesi di proteine con funzione di riconoscimento.

Esistono due diversi tipi di glicosilazione:

In questi appunti vediamo le differenze.

N-glicosilazione

  • Avviene nel reticolo endoplasmico.
  • La catena glucidica viene aggiunta sull’azoto di specifici residui di asparagina.
  • Prevede l’aggunta di una catena glucidica standard formata da 14 monosaccaridi.
  • Dopo l’aggiunta si ha la modificazione della catena oligosaccaridica, sempre nel RE. Vengono rimossi dalla catena 3 residui di glucosio ed uno di mannosio (questo processo è detto Trimming).
  • Tutte le proteine che escono dal reticolo endoplasmatico sono uguali.

Il processo di N-glicosilazione inizia nel RE e finisce nel Golgi, dove la catena N-linked viene modificata per formare 3 tipi di proteine:

  • Proteine ad alto contenuto di mannosio.
  • Proteine complesse.
  • Proteine miste.

O-glicosilazione

  • Avviene nel Golgi.
  • La catena glucidica viene aggiunta sull’ossigeno di specifici residui di serina e treonina.
  • E’ un processo specifico e i monosaccaridi vengono aggiunti uno alla volta e non tutti insieme. L’oligosaccaride è formato da massimo 4 monosaccaridi.
  • L’oligosaccaride che si forma non viene modificato.
  • Tutte le proteine che escono dal Golgi sono diverse.

Il processo di O-glicosilazione inizia e finisce nel Golgi. Da qui le proteine raggiungono il compartimento bersaglio.

La N-glicosilazione avviene sull'asparagina, mentre la O-glicosilazione su serina e treonina

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