La struttura del legame peptidico

Il legame peptidico si forma tra due amminoacidi tramite una reazione di condensazione che provoca il rilascio di una molecola di acqua. L’ossidrile del gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con l’idrogeno del gruppo amminico di un altro amminoacido e si forma il legame peptidico, che dal punto di vista chimico è un legame ammidico. L’ammide è una specie chimica in cui un gruppo amminico è legato ad un gruppo carbonilico.

La formazione del legame peptidico consuma energia, che, negli organismi, è derivata dall’ATP. Gli organismi usano enzimi specifici per produrre peptidi non-ribosomali (esempi sono il glutatione e la creatina) attraverso reazioni di condensazione. Anche durante la sintesi proteica ribosomale si verificano reazioni di condensazione tra gruppo amminico e gruppo carbossilico.

Formazione e idrolisi del legame peptidico
Fonte: chimica-online

La rottura di un legame peptidico, invece, è una reazione di idrolisi: il legame ammidico tra i due amminoacidi viene rotto grazie all’intervento di una molecola di acqua. Questa reazione avviene per esempio nell’apparato digerente in cui esistono, numerosi enzimi proteolitici che trasformano le proteine ingerite in amminoacidi, che verranno assorbiti a livello intestinale.

Le caratteristiche di un legame peptidico:

  • Ha il carattere di un doppio legame parziale. Per il 40% ha le proprietà tipiche di un doppio legame, per il 60% ha le proprietà tipiche di un legame singolo. Legami singoli e doppi differiscono, tra le varie cose, per la distanza di legame e in questo caso abbiamo una distanza intermedia (1,32 Å) tra quella di un legame singolo (1,49 Å) e quella di un legame doppio (1,27 Å).
  • E’ rigido e planare: non è possibile la rotazione intorno al legame carbonio azoto perché, per via della delocalizzazione elettronica, il legame si dice bloccato.
  • Il legame è di tipo trans a causa delle interazioni steriche tra le catene laterali degli amminoacidi

La delocalizzazione elettronica in un legame peptidico

Il legame peptidico ha il carattere di un doppio legame parziale perché c’è la delocalizzazione elettronica: la struttura reale del legame è rappresentata dall’ibrido di risonanza, che è caratterizzato da una parziale carica negativa sull’ossigeno e da una parziale carica positiva sull’azoto.

Libri per studiare la biochimica

La biochimica è una delle materie più importanti per un biologo, perché ci consente di capire tutti quelli che sono i processi metabolici che sostengono la vita. Per studiare una materia così importante c’è sicuramente bisogno del supporto di un libro di testo ed il Lehninger accompagna da decenni tutti gli studenti di biologia, biotecnologie, medicina ecc.

Per un corso base di biochimica può essere sufficiente il testo “introduzione alla biochimica”, mentre “principi di biochimica” è molto più completo. Principi di Lehninger è indispensabile per il corso di biochimica 2. Se hai trovato utili questi appunti acquista il libro da questi link per sostenere il progetto.

Autore dell'articolo: Admin

In questo sito voglio mettere a disposizione, gratuitamente, il materiale didattico che ho utilizzato per lo studio. Gli appunti sono una sintesi tra appunti di lezione, libri di testo, slide, materiale trovato online. Per sostenere il progetto potete acquistare, direttamente dal sito, i libri di testo. Per voi non ci sarà nessun sovrapprezzo, ma questo mi consente di ottenere una piccola commissione. Un'ultima cortesia: disattivate AdBlock, le pubblicità mi aiutano a finanziare questo progetto..a voi non costa nulla!

Lascia un commento

Il tuo indirizzo email non sarà pubblicato. I campi obbligatori sono contrassegnati *