Struttura terziaria e quaternaria delle proteine

Abbiamo visto nei precedenti appunti, che potete trovare nella sezione dedicata alla biochimica, che la sequenza primaria di una proteina non è altro che la sequenza lineare degli amminoacidi.

Per quanto riguarda la struttura secondaria, invece, la situazione è un po’ più complessa perché essa fa rifermento alla disposizione nello spazio degli atomi dello scheletro di una proteina. Si riconoscono due tipi di struttura secondaria che sono l’alfa elica e il foglietto beta, di cui potete trovare tutte le informazioni cliccando sui link in evidenza.



Oggi in questi appunti parleremo della struttura terziaria e della struttura quaternaria, cioè dell’orientamento nello spazio non più dei singoli atomi di una proteina ma di tutti gli amminoacidi.

Struttura terziaria

La disposizione nello spazio di tutti gli amminoacidi di una proteina viene detta struttura terziaria. Gli aa che si trovano lontani in una sequenza polipeptidica, e che quindi fanno parte di diversi tipi di strutture secondarie, possono interagire tra loro tramite legami non covalenti come:

  • Legami a H;
  • Interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari;
  • Legami ionici.

In generale una proteina tende a ripiegarsi in una configurazione compatta con i gruppi apolari che si dispongono verso il lato interno della struttura tridimensionale e i gruppi polari che si dispongono verso il lato esterno.

La configurazione tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua struttura primaria e ad ogni struttura primaria corrisponde una sola struttura terziaria. Quando una proteina si avvolge su se stessa gli aa che prima erano lontani potrebbero anche trovarsi vicini.
La struttura terziaria di una proteina è fondamentale per la sua funzione: una mutazione genetica che porta all’aggiunta di un aa diverso potrebbe modificare le interazioni non covalenti che provocano il ripiegamento delle proteina, rendendola non funzionale.

Esempio di una proteina con struttura terziaria
Esempio di una proteina con struttura terziaria

Terminata la sintesi proteica tutte le proteine subiscono un vero e proprio controllo di qualità e quelle che sono state ripiegate in maniera scorretta vengono degradate a livello del proteosoma.

Ci sono complessi meccanismi di regolazione e di controllo che si occupano di controllare la conformazione spaziale delle catene polipeptidiche. Le chaperonine sono una classe di proteine che aiutano le proteine a ripiegarsi correttamente e all’interno del reticolo endoplasmatico avviene il controllo di qualità e solo le proteine con la giusta conformazione potranno proseguire nella via di secrezione.



Struttura quaternaria

Alcune proteine contengono due o più catene polipeptidiche distinte che possono essere uguali o diverse. Queste sub-unità sono tenute insieme o da legami non covalenti o da ponti disolfuro e la loro disposizione nello spazio prende il nome di struttura quaternaria.

In pratica solo le proteine costituite da più sub-unità (più catene polipeptidiche) possono avere una struttura quaternaria. Due esempi sono l’insulina e l’emoglobina, che è costituita da quattro catene polipeptidiche associate.

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