Struttura secondaria ad alfa elica

Abbiamo visto nei precedenti appunti, che potete trovare nella sezione dedicata alla biochimica, che la sequenza primaria di una proteina non è altro che la sequenza lineare degli amminoacidi. Per ricavare la struttura primaria si usano diversi composti e diverse tecniche, come le reazioni di Edman e Sanger, e proteasi che tagliano la catena polipeptidica in punti specifici.



Per studiare la funzione di una proteina non basta conoscere la sequenza lineare degli amminoacidi ma bisogna anche sapere in che modo si dispongono nello spazio, quindi la loro struttura secondaria e terziaria.

Cos’è la struttura secondaria delle proteine?

La struttura secondaria delle proteine è la disposizione nello spazio degli atomi dello scheletro della proteina ed è determinata da interazioni dovute ai legami a idrogeno che si formano tra l’ossigeno di un gruppo carbossilico e l’idrogeno del gruppo amminico di due legami polipeptidici.
Esistono due tipi di strutture secondarie: l’alfa elica e il foglietto beta. In questi appunti parleremo della struttura ad alfa elica.

Leggi anche: struttura a foglietto beta
Leggi anche: struttura terziaria delle proteine

Struttura delle alfa eliche

Nelle eliche la catena polipeptidica si avvolge in maniera regolare intorno ad un asse immaginario, con i gruppi R che sporgono all’esterno dello scheletro elicoidale. Ogni giro dell’elica possiede circa 3,6 residui amminoacidici.
Semplificando questo concetto possiamo dire che il legame a H si forma tra 1° e 5°, 2° e 6°, 3° e 7° ecc.

L’elica più presente nelle proteine è quella destrorsa, le sinistrorse sono teoricamente meno stabili e non sono mai state osservate nelle proteine. Circa 1/4 degli aa nelle proteine si trova in strutture ad alfa elica.

Modello dell'organizzazione ad alfa-elica delle proteine
Fonte: http://www.chimica-online.it/

Fattori che influenzano la formazione delle eliche

Non tutti i polipeptidi possono formare alfa eliche stabili perché ciascun aa ha una intrinseca tendenza a formare eliche. Le interazioni tra le catene laterali degli aa influenzano l’elica in termini di:

  • Forma (legata a ingombro sterico)
  • Dimensioni (legata a ingombro sterico)
  • Carica: due aa vicini che hanno la stessa carica destabilizzano l’alfa elica per repulsione, mentre se hanno carica opposta la destabilizzano per attrazione. Ma se due aa con cariche opposte si trovano ad una distanza che è quella del “passo” (3,6 aa ogni giro) si stabilisce una relazione forte che stabilizza l’alfa elica.

In sintesi aa che hanno catene laterali ingombranti o cariche possono interferire con la formazione dell’alfa elica.



Glicina e prolina destabilizzano dell’elica

Altri due fattori che destabilizzano le alfa eliche sono la glicina e la prolina.

  • La glicina, avendo come catena laterale solo un idrogeno, è troppo “flessibile” e tende ad assumere strutture avvolte casualmente.
  • La prolina, al contrario, è troppo “bloccata“. L’atomo di azoto del gruppo amminico (in realtà la prolina è un imminoacido) fa parte di un anello rigido (anello pirrolidinico) e non è possibile alcuna rotazione intorno al legame azoto-carbonio in alfa. Ogni residuo di prolina introduce quindi un ripiegamento destabilizzante.
    Inoltre l’atomo di azoto di un residuo di prolina coinvolto nel legame peptidico non ha l’atomo di idrogeno, che è necessario per la formazione del legame a idrogeno. La prolina viene detta alfa-elica breaker.
Struttura della prolina Fonte: wikipedia

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