Saturazione emoglobina e mioglobina

L’emoglobina e mioglobina sono due proteine globulari in grado di legare l’ossigeno. La prima lega 4 molecole di ossigeno e si trova nei globuli rossi, la seconda lega una sola molecola di ossigeno e si trova nelle fibrocellule muscolari.

L’emoglobina è un tetramero formato da due catene alfa e da due catene beta, che si associano attraverso interazioni non covalenti e formano una struttura quaternaria. Le sub-unità dell’emoglobina cambiano durante lo sviluppo e le alfa e le beta le troviamo nell’uomo adulto. Mutazioni possono provocare patologie come l’anemia falciforme.



La mioglobina è formata da una singola catena polipeptidica, quindi ha solo struttura terziaria. La mioglobina e le sub-unità dell’emoglobina si ripiegano in maniera molto simile anche se solo il 17% della struttura primaria combacia.

Leggi anche: emoglobina e mioglobina, caratteristiche e funzioni.

Due curve di saturazione diverse

La mioglobina ha funzioni di riserva di ossigeno a livello muscolare, mentre l'emoglobina ha funzioni di trasporto

La curva della mioglobina è un’iperbole, mentre quella dell’emoglobina è un sigmoide. Alcuni decenni fa la curva di saturazione dell’Hb veniva anche detta “S italica”.

Quando parliamo di saturazione facciamo riferimento a quanto ossigeno è legato al gruppo eme. Se la saturazione è del 100% vuol dire che tutti i gruppi eme sono legati con una molecola di ossigeno, se invece è del 50% significa che solo metà dei gruppi eme sono impegnati nel legame. Nel caso di una saturazione del 50%:

  • Metà delle molecole di mioglobina legano l’ossigeno.
  • Metà delle molecole di emoglobina legano 4 molecole di ossigeno oppure tutte le molecole di emoglobina legano 2 molecole di ossigeno.

Come si nota dal grafico la percentuale di saturazione cambia in base alla pressione parziale di ossigeno. Le due curve sono diverse perché emoglobina e mioglobina differiscono sia nella funzione sia nel modo in cui legano l’ossigeno.

La mioglobina è un ottimo sistema per immagazzinare ossigeno, perché la sua saturazione è molto elevata anche a bassissime pressioni parziali di ossigeno. L’emoglobina è un ottimo sistema per trasportare ossigeno perché si carica quanto la pO2 è alta e si scarica quando è bassa: si carica a livello degli alveoli polmonari e si scarica nei tessuti periferici dove cede ossigeno.



Legame coordinativo

Il legame dell’emoglobina con l’ossigeno è coordinativo. Quando una molecola di O2 si lega al gruppo eme di una sub-unità questa subisce un cambio conformazionale che favorisce il legame tra un’altra molecola di ossigeno e un’altra subunità dell’emoglobina. Le quattro molecole di ossigeno non si legano contemporaneamente ai quattro gruppi eme dell’emoglobina, ma si legano uno alla volta. Ogni legame favorisce la formazione di un altro legame e la forma dell’emoglobina dipende da quanti ossigeni sono legati.

Nella mioglobina il legame coordinativo non può esserci perché è un monomero. Per questo motivo si satura molto facilmente a basse pressioni parziali di ossigeno.

Leggi anche: effettori allosterici negativi dell’emoglobina.

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