Emoglobina e mioglobina: proteine globulari

Abbiamo visto nel post precedente che le proteine, in base alla loro struttura terziaria, possono essere suddivise in due classi:

  • Proteine fibrose: si associano formando delle fibre che conferiscono resistenza. Più catene polipeptidiche si associano formando fasci o foglietti.
  • Proteine globulari: sono delle proteine più tondeggianti che svolgono molti ruoli biologici.

In questi appunti parleremo della mioglobina e dell’emoglobina, proteine globulari in grado di legare l’ossigeno grazie al gruppo eme come gruppo prostetico. Dal punto di vista della struttura queste sono proteine ripiegate in forme compatte che presentano più domini.

L’ossigeno non è solubile in acqua e per essere trasportato deve essere legato alle proteine. La mioglobina si trova a livello muscolare, soprattutto nelle fibre rosse del muscolo scheletrico in cui prevale un metabolismo aerobio. L’emoglobina si trova nei globuli rossi che sono cellule del sangue prive di nucleo e di mitocondri.

Mioglobina

La mioglobina è una proteina globulare che presenta al centro il gruppo eme, responsabile del legame con l’ossigeno. L’ossigeno si lega all’atomo di ferro del gruppo eme, che si trova nello stato ridotto (ione ferroso). Specifici residui amminoacidi della mioglobina evitano l’ossidazione del ferro che, se passasse nello stato ferrico (Fe3+), non sarebbe più in grado di legare l’ossigeno.

Per quanto riguarda la struttura secondaria nella mioglobina troviamo numerosi tratti ad alfa-elica separati da tratti random-coil, cioè con una struttura secondaria non organizzata.

La sua funzione fisiologica è l’immagazzinamento intracellulare di ossigeno nelle cellule muscolari, che viene convogliato verso i mitocondri dove funge da accettore finale della catena respiratoria. La mioglobina è importante per il fenomeno della contrazione muscolare.

Emoglobina

L’emoglobina è una proteina globulare formata da quattro sub-unità tenute insieme da legami non covalenti. Ogni sub-unità ha una struttura terziaria e un gruppo eme nella regione centrale. Complessivamente si ottiene una struttura quaternaria.

Ogni gruppo eme presente nella struttura dell’emoglobina è in grado di legame una molecola di ossigeno, quindi complessivamente 4 molecole possono essere legate ad ogni molecola di emoglobina. Dal punto di vista della struttura secondaria le varie sub-unità sono caratterizzate dalla presenza di alfa-eliche. Le singole catene polipeptidiche si ripiegano in maniera simile alla mioglobina, anche se la loro struttura primaria coincide solo per il 17%.

Differenze tra mioglobina ed emoglobina

La mioglobina:

  • Può legare una sola molecola di ossigeno.
  • Funge da riserva di ossigeno muscolare.
  • Il legame dell’ossigeno non è coordinativo.
  • La capacità di legare l’ossigeno non dipende dal pH, dalla CO2 e dalla presenza del 2,3-difosfoglicerato.

L’emoglobina:

  • Lega 4 molecole di ossigeno.
  • Trasporta ossigeno nel del sangue e lo cede ai tessuti periferici.
  • Il legame dell’ossigeno è coordinativo.
  • La capacità di legare l’ossigeno dipende dal pH, dalla CO2 e dalla presenza del 2,3-difosfoglicerato.

Come fanno a legare l’ossigeno?

La mioglobina è l’emoglobina legano l’ossigeno grazie alla presenza del gruppo eme, formato dalla protoporfirina e dallo ione ferroso (Fe2+).

Il gruppo eme è formato da una protoporfirina che presenta al centro un atomo di ferro bello stato ridotto

Il ferro forma quattro legami di coordinazione con i quattro anelli pirrolici della protoporfirina, un legame con uno specifico residuo di istidina della catena polipeptidica ed un legame con l’ossigeno. Questa istidina viene detta istidina prossimale, per non confonderla con l’istidina distale che svolge una funzione diversa.

L’istidina distale svolge un ruolo importantissimo perché impedisce allo ione ferroso di legame l’ossido di carbonio e facilita la formazione del legame con l’ossigeno.

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