Effettori allosterici negativi dell’emoglobina

La curva di saturazione dell’emoglobina forma un sigmoide, perché l’affinità all’ossigeno dipende dalla pressione parziale di O2. La funzione dell’emoglobina è trasportare ossigeno nel sangue e per farlo si carica a livello degli alveoli polmonari per poi scaricarsi a livello dei tessuti periferici che necessitano di ossigeno per il loro metabolismo.

Il legame dell’emoglobina con l’ossigeno è coordinativo. Quando una molecola di O2 si lega al gruppo eme di una sub-unità questa subisce un cambio conformazionale che favorisce il legame tra un’altra molecola di ossigeno e un’altra subunità dell’emoglobina. Il legame però non è influenzato solo dall’ossigeno ma anche da:

  • pH.
  • Anidride carbonica.
  • 2,3-difosfoglicerato.

Questi sono detti effettori allosterici negativi, perché riducono l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. A livello dei tessuti periferici la presenza di un pH acido, di anidride carbonica e di 2,3-BPG favoriscono il distacco dell’ossigeno dallo ione ferroso del gruppo eme.

pH

Al variare del pH varia la ionizzazione delle catene laterali e questo si traduce con un cambiamento conformazionale dell’emoglobina. In questo modo si riduce l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno, che viene rilasciato.

I tessuti a rapido metabolismo producono più protoni e più anidride carbonica, ed entrambi promuovono il rilascio di ossigeno. Questo viene detto effetto Bohr. Un esempio di tessuto a rapido metabolismo è il tessuto muscolare.

Anidride carbonica

La CO2 favorisce il rilascio di ossigeno attraverso due meccanismi:

  • Provoca una diminuzione del pH.
  • Si lega all’emoglobina.

L’anidride carbonica può reagire con l’acqua in una reazione catalizzata dall’anidrasi carbonica. Si forma acido carbonico che poi si dissocia rapidamente rilasciando ione bicarbonato e protone, che provoca abbassamento del pH.

Reazione catalizzata da anidrasi carbonica

L’emoglobina lega anche l’anidride carbonica in maniera inversamente proporzionale al legame dell’ossigeno. L’anidride carbonica si lega sotto forma di carbammato al gruppo amminico dell’estremità N-terminale delle catene dell’emoglobina, formando la carbammino-emoglobina. Solo il 14% della CO2 si lega alle catene dell’emoglobina, la restante diventa substrato dell’anidrasi carbonica che prova l’abbassamento del pH a livello tissutale.

Il legame dell’anidride carbonica riduce l’affinità per l’ossigeno che viene rilasciato. A livello polmonare, poi, l’elevata pressione parziale di ossigeno provoca il rilascio della CO2 e il legame dell’O2.

2,3-difosfoglicerato

Questo è un inibitore eterotropico. Quando l’effettore di una proteina è diverso dal suo substrato si parla di allosteria eterotropica.

Il 2,3-BPG è un modulatore allosterico negativo dell'emoglobina
Struttura del 2,3-difosfoglicerato

Questa molecola entra al centro della struttura dell’emoglobina ed interagisce con tutte e quattro le sub-unità mediante legami ionici. Viene sintetizzata a partire da un’intermedio glicolitico nei globuli rossi in situazioni di ipossia. Quando la pressione parziale di ossigeno è bassa gli eritrociti producono il 2,3-BPG che, legandosi alle catene dell’emoglobina, provoca il rilascio di ossigeno.

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