Struttura secondaria a foglietto beta

Abbiamo visto nei precedenti appunti, che potete trovare nella sezione dedicata alla biochimica, che la sequenza primaria di una proteina non è altro che la sequenza lineare degli amminoacidi. Per ricavare la struttura primaria si usano diversi composti e diverse tecniche come le reazioni di Edman e Sanger e l’utilizzo di proteasi che tagliano la catena polipeptidica in punti specifici.



Per studiare la funzione di una proteina non basta conoscere la sequenza lineare degli amminoacidi ma bisogna anche sapere in che modo si dispongono nello spazio, quindi la loro struttura secondaria.

Cos’è la struttura secondaria delle proteine?

La struttura secondaria delle proteine è la disposizione nello spazio degli atomi dello scheletro della proteina ed è determinata da interazioni dovute ai legami a idrogeno che si formano tra l’ossigeno di un gruppo carbossilico e l’idrogeno del gruppo amminico di due legami polipeptidici.
Esistono due tipi di strutture secondarie: l’alfa elica e il foglietto beta. In questi appunti parleremo della struttura a foglietto beta.

Leggi anche: struttura ad alfa-elica
Leggi anche: struttura terziaria delle proteine

Struttura a foglietto beta

Lo scheletro della catena polipeptidica si estende in una conformazione a zig-zag, anziché in una conformazione a spirale caratteristica delle alfa eliche. I legami a idrogeno si formano tra regioni adiacenti delle catene polipeptidiche all’interno del foglietto.

I gruppi laterali degli amminoacidi adiacenti sporgono dalla struttura a zig-zag in direzioni opposte, creando un’alternanza che viene detta “sopra-sotto”.


Catene parallele e catene antiparallele

Le catene polipeptidiche adiacenti di un foglietto beta possono essere parallele o antiparallele. Nelle prime c’è lo stesso ordinamento del legame carboammidico, mentre nelle secondo l’ordinamento dei legami è opposto.

Le strutture sono molto simili ma la differenza sta nella disposizione dei legami a H:

  • I legami a idrogeno sono rettilinei nei foglietti antiparalleli.
  • I legami a idrogeno sono distorti nei foglietti paralleli.

Dall’immagine possiamo notare, oltre alla diversa disposizione dei legami a idrogeno nei due foglietti, anche l’alternanza sopra-sotto dei gruppi laterali dei singoli amminoacidi (rappresentati con il colore viola).

Fonte: bios-project.blogspot.it

Amminoacidi che stabilizzano il foglietto beta

A differenza delle alfa eliche i residui di glicina e prolina stabilizzano le strutture a foglietto beta e per questo si trovano molto spesso.

Autore dell'articolo: Admin

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1 thought on “Struttura secondaria a foglietto beta

    Giorgia

    (agosto 5, 2018 - 5:27 pm)

    Grazie ne farò buon uso

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