Collagene: struttura e biosintesi

Abbiamo visto nel post precedente che le proteine, in base alla loro struttura terziaria, proteine possono essere suddivise in due classi:

    • Proteine fibrose: si associano formando delle fibre che conferiscono resistenza.
    • Proteine globulari: sono delle proteine più tondeggianti che svolgono molto ruoli biologici fondamentali.



In questi appunti parleremo del collagene, che è una proteina fibrosa presente nel tessuto connettivo degli animali. È la più abbondante nei mammiferi (circa il 25% della massa proteica totale) e nell’uomo rappresenta il 6% della massa totale.

Struttura del collagene

Anche il collagene ha una struttura coiled coil che è molto particolare: tre catene polipeptidiche, con un avvolgimento ad alfa-elica sinistrorso, si superavvolgono le une sulle altre in un avvolgimento destrorso.

Nella sequenza del collagene c’è una sequenza di amminoacidi che si ripete molto frequentemente: glicina, amminoacido generico, prolina.
Negli appunti sulla struttura secondaria ad alfa-elica avevamo detto che la glicina era un amminoacido destabilizzante ma nel collagene 3 catene polipeptidiche devono interagire tra loro, quindi la presenza di un amminoacido con poco ingombro sterico è un vantaggio (la glicina ha, nella sua catena laterale, solo un atomo di idrogeno).
I residui di prolina, invece, creano dei gomiti che permettono un avvolgimento più schiacciato delle singole catene polipeptidiche, indispensabile per il superavvolgimento destrorso delle catene.

Leggi i nostri appunti sulla cheratina

Procollagene e tropocollagene




Il collagene viene prodotto come procollagene all’interno delle cellule, poi viene secreto dai fibroblasti e modificato a tropocollagene. Più molecole di tropocollagene si assemblano per formare le fibrille di collagene. I filamenti di tropocollagene sono tenuti insieme da legami idrogeno e ponti disolfuro, che sono possibili grazie alla presenza di glicina, prolina e cisteina.

Biosintesi del collagene

Nel nucleo dei fibroblasti ci sono i geni che codificano per le catene proα-1 e proα-2, che vengono trascritti e si formano gli RNA messaggeri: 2 messaggeri per proα-1 e un messaggero per proα-2. Con la sintesi proteica si formano 3 catene polipeptidiche (2 α-1 e 1 α-2).

Fonte: Wikipedia

A livello di queste singole catene polipeptidiche avvengono delle modificazioni post-traduzionali:

  • Idrossilazione: vengono aggiunti dei gruppi OH a livello di specifici residui di prolina grazie alla presenza di alcuni enzimi che riconoscono particolari sequenze amminoacidiche. I gruppi OH sono importanti perché permettono alle 3 catene polipeptidiche di interagire. Se non avvenisse l’idrossilazione non ci sarebbe il superavvolgimento delle catene perché glicina e prolina sono amminoacidi non polari.
  • Glicosilazione: anche gli zuccheri, essendo polari, permettono l’avvicinamento delle catene polipeptidiche.

Queste due modificazioni avvicinano e bloccano le catene polipeptidiche a livello delle estremità C-terminali. Una volta bloccate ad una estremità le catene si superavvolgono e migrano nel Golgi, dove vengono secrete nella matrice extracellulare sottoforma di procollagene.

Nella matrice extracellulare ci sono delle specifiche proteasi che tagliano il protocollagene e si arriva alla formazione del tropocollagene. Le regioni che vengono eliminate sono quelle N e C-terminale, che servono solo per “guidare il superavvolgimento delle 3 catene.

Le molecole di tropocollagene interagiscono attraverso ponti disolfuro e si forma il collagene.


Autore dell'articolo: Admin

Laureato con 110 e lode alla triennale in Scienze Biologiche e, da Ottobre, sarò studente di Nutrizione Umana nella laurea magistrale in Biologia. In questo sito voglio mettere a disposizione, gratuitamente, tutti gli appunti che mi hanno aiutato a sostenere tutti gli esami della triennale. Potete acquistare, direttamente dal sito, i libri di testo e non solo. Una cortesia: disattivate AdBlock, le pubblicità mi aiutano a finanziare questo progetto..a voi non costa nulla!

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