Amminoacidi, introduzione e struttura generale

Le proteine sono dei composti organici che mediano tutti i processi che avvengono all’interno delle cellule e per questo sono fondamentali per la struttura e la funzione degli organismi viventi. Le proteine sono dei polimeri costituiti dagli amminoacidi.



In natura esistono circa 100 amminoacidi, ma di questi soltanto 20 entrano a far parte delle proteine. Ovviamente la composizione amminoacidica influenza struttura e funzione delle diverse proteine presenti nelle cellule degli organismi animali e vegetali.

Composizione degli amminoacidi

Gli amminoacidi, detti anche aminoacidi, sono dei composti organici che contengono un gruppo acido, che è un carbossile (COOH), e un gruppo amminico (NH2).

Questa che vediamo nell’immagine è la struttura generale degli aa, in cui troviamo:

  • Un carbonio asimmetrico detto Cα.
  • Un gruppo carbossilico.
  • Un gruppo amminico.
  • Un idrogeno.
  • Una catena laterale detta anche gruppo R.

Tutti gli amminoacidi, quindi, differiscono per la loro catena laterale. La catena R è diversa per struttura, carica e dimensioni e quindi avrà una sua particolare solubilità in acqua, che ovviamente influenza la solubilità dell’amminoacido.
A pH fisiologico presentano il gruppo carbossilico in forma dissociata e il gruppo amminico in forma protonata.

Enantiomeri degli amminoacidi

Queste molecole possono trovarsi in due conformazioni diverse che corrispondono all’enantiomero L e all’enantiomero D.

Nelle proteine, però, entrano a far parte soltanto gli L-amminoacidi.

I 20 amminoacidi proteici

Si dividono, in base alle proprietà del loro gruppo R, in 5 gruppi:

  • 1° gruppo: amminoacidi con catene laterali alifatiche non polari

Hanno gruppi laterali non polari e quindi idrofobici.

Amminoacidi Abbreviazione Simbolo
Glicina Gly G
Alanina Ala A
Valina Val V
Leucina Leu L
Isoleucina Ile I
Metionina Met M
Prolina Pro P
  • 2° gruppo: amminoacidi con catene laterali aromatiche

Sono relativamente non polari e tutti e tre possono intervenire nelle interazioni idrofobiche. Tirosina e triptofano sono più polari della fenilalanina per la presenza di OH nel primo e dell’atomo di N nell’anello indolico nel secondo.

Amminoacidi Abbreviazione Simbolo
Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptofano Trp W
  • 3° gruppo: amminoacidi con catene laterali polari ma non cariche

I gruppi laterali di questi amminoacidi sono molto solubili in acqua perché i loro gruppi funzionali formano legami a idrogeno con l’H2O. La polarità di serina e tirosina è dovuta al loro gruppo OH, mentre quella dell’asparagina e della glutammina al loro gruppo amminico.
La cisteina è più particolare perché la sua polarità, che è modesta, è dovuta al gruppo sulfidrico.

Amminoacidi Abbreviazione Simbolo
Serina Ser S
Treonina Thr T
Cisteina Cys C
Asparagina Asn N
Glutammina Gln Q



  • 4° gruppo: amminoacidi con catene laterali cariche positivamente

I gruppi laterali sono idrofilici perché sono carichi positivamente. L’arginina ha un gruppo guanidinico carico positivamente e l’istidina ha un gruppo imidazolico aromatico.

Amminoacidi Abbreviazione Simbolo
Lisina Lys K
Istidina His H
Arginina Arg R
  • 5° gruppo: amminoacidi con catene laterali cariche negativamente

Hanno entrambi un secondo gruppo carbossilico.

Amminoacidi Abbreviazione Simbolo
Aspartato Asp D
Glutammato Glu E

Strutture dei 20 amminoacidi

Fonte: http://bioitas.weebly.com

Amminoacidi essenziali

Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l’organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l’adulto sono otto e più precisamente: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, istidina.

L’arginina è essenziale soltanto nei bambini e non negli adulti.

Amminoacidi: non servono solo per le proteine

Possono essere, infatti, precursori di altri composti molto importanti come il GABA (che è un neurotrasmettitore), la dopamina, la tiroxina (ormone tiroideo).

Dalla decarbossilazione dell’istidina, ad esempio, si forma l’istamina.

Ci sono anche amminoacidi non proteici, come l’ornitina e la citrullina, che pur non entrando a far parte delle proteine sono fondamentali per il catabolismo delle proteine e per la formazione dell’acido urico.

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Autore dell'articolo: Admin

Laureato con 110 e lode alla triennale in Scienze Biologiche e, da Ottobre, sarò studente di Nutrizione Umana nella laurea magistrale in Biologia. In questo sito voglio mettere a disposizione, gratuitamente, tutti gli appunti che mi hanno aiutato a sostenere tutti gli esami della triennale. Potete acquistare, direttamente dal sito, i libri di testo e non solo. Una cortesia: disattivate AdBlock, le pubblicità mi aiutano a finanziare questo progetto..a voi non costa nulla!

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